Напишите нам

Поиск по сайту

Наш блог

Как я заболел во время локдауна?

Это странная ситуация: вы соблюдали все меры предосторожности COVID-19 (вы почти все время дома), но, тем не менее, вы каким-то образом простудились. Вы можете задаться...

5 причин обратить внимание на средиземноморскую диету

Как диетолог, я вижу, что многие причудливые диеты приходят в нашу жизнь и быстро исчезают из нее. Многие из них это скорее наказание, чем способ питаться правильно и влиять на...

7 Фактов об овсе, которые могут вас удивить

Овес-это натуральное цельное зерно, богатое своего рода растворимой клетчаткой, которая может помочь вывести “плохой” низкий уровень холестерина ЛПНП из вашего организма....

В какое время дня лучше всего принимать витамины?

Если вы принимаете витаминные и минеральные добавки в надежде укрепить свое здоровье, вы можете задаться вопросом: “Есть ли лучшее время дня для приема витаминов?”

Ключ к счастливому партнерству

Ты хочешь жить долго и счастливо. Возможно, ты мечтал об этом с детства. Хотя никакие реальные отношения не могут сравниться со сказочными фильмами, многие люди наслаждаются...

Как получить сильные, подтянутые ноги без приседаний и выпадов

Приседания и выпады-типичные упражнения для укрепления мышц нижней части тела. Хотя они чрезвычайно распространены, они не могут быть безопасным вариантом для всех. Некоторые...

Создана программа предсказывающая смерть человека с точностью 90%Смерть научились предсказывать

Ученые из Стэнфордского университета разработали программу предсказывающую смерть человека с высокой точностью.

Зарплата врачей в 2018 году превысит средний доход россиян в два разаЗП докторов

Глава Минздрава РФ Вероника Скворцова опровергла сообщение о падении доходов медицинских работников в ближайшие годы. Она заявила об этом на встрече с журналистами ведущих...

Местная анестезия развивает кардиотоксичностьАнестетики вызывают остановку сердца

Федеральная служба по надзору в сфере здравоохранения озвучила тревожную статистику. Она касаются увеличения риска острой кардиотоксичности и роста сопутствующих осложнений от...

Закон о праве родителей находиться с детьми в реанимации внесен в ГосдумуРебенок в палате

Соответствующий законопроект внесен в палату на рассмотрение. Суть его заключается в нахождении одного из родителей в больничной палате бесплатно, в течении всего срока лечения...

Emm

Первые четыре сыворотки анти-Emm описали Daniels и соавт. [27] в 1987 г. Один из носителей антител - житель острова Мадагаскар французского про­исхождения, второй - американец европейского происхождения, третий - па­кистанец и, наконец, четвертый - канадец французского происхождения. Все 4 были Emm- и у всех в сыворотке крови присутствовали анти-Етт-антитела. У одного из носителей антител, жителя Канады, имелся брат Emm-, который так­же имел анти-Етт-антитела. Антитела отнесли к категории естественных, по­скольку их носители были мужчины, не имевшие в анамнезе гемотрансфузий. В одной из сывороток антитела были IgM, в остальных четырех - IgG. Позднее Reid и соавт. [86] выявили еще 2 мужчин Emm- с анти-Етт-антителами, также не имевших гемотрансфузий.

Считается, что антиген Emm связан с гликозилфосфатидилинозито-щ&. Вещество Emm отсутствовало на комплементчувствительной фракции эритроцитов больных пароксизмальной холодовой гемоглобинурией, в то вре­мя как некомплементчувствительная фракция эритроцитов этих больных его со­держала (Reid et al [86], Telen et al [106]).

Таблица 31.2 Распределение антигенов серии 901 у разных народов

Антиген

Популяция

Количество лиц

Частота антигена, %

Источник

имеющих антиген

не имеющих антигена

002 Lan

Американцы

6 652

1

99,98

[37,38,43, 75]

 

Англичане

28 992

>99,99

[96]

 

Датчане

3 999

1

99,97

[ПО]

 

Японцы

15 000

>99,99

[73]

 

Негры ЮАР

5 996

4

99,93

[95]

003 Ata

Американцы

9 600

 

[1,38]

 

Американские негры

14 250

1

99,99

[113,118]

005 Jra

Японцы

19 293

5

99,97

[69]

 

Японцы

24 725

19

99,93

[61]

 

Японцы, Осака

992

2

99,80

[121]

 

Японцы, Нигата

452

8

98,26

[119]

 

Американцы

9 545

 

[84,108]

 

Англичане

1200

 

[25]

 

Монголоидные

1041

 

[84]

008 Emm

Англичане

730

 

[27]

Sda

Антиген Sda (Sid) встречается среди европеоидов с частотой более 90 %, что послужило основанием для включения его в серию 901. Он занимает осо­бое место среди других часто встречающихся антигенов. Не исключено, что этот антиген представляет самостоятельную групповую систему. Задолго до того, как Macvie и соавт. [57], Renton и соавт. [87] сообщили о выявлении анти-Sda-aHTHTe^ образцы сывороток, содержавшие такие же антитела, изучали в не­скольких лабораториях.

Агтлютинабельные свойства эритроцитов Sd(a+) варьируют в широких пре­делах. Примерно в 1 % случаев наблюдались относительно крупные агглютина-ты, состоявшие из 10-20 эритроцитов, в 80 % случаев реакция была выражена умеренно, слабые реакции показали около 10 % образцов эритроцитов (Macvie и соавт. [57]). Антитела анти-Sd3 низкой активности реагировали только с неко­торыми образцами эритроцитов Sd(a+). В связи с этим они могли быть ошибоч­но приняты за антитела другой специфичности.

Агглютинация эритроцитов Sd(a+) носит смешанный характер: в поле зрения наряду с агглютинатами присутствует много свободных эритроцитов, не извлеченных в агглютинаты. Если из пробы отделяли неагглютинированные эритроциты и проводили с ними реакцию повторно, то вновь наблюдали карти­ну смешанной агглютинации (Renton и соавт. [87]).

В 1968 г. Cazal и соавт. [20] обнаружили в одной мавританской семье редко встречающийся антиген Cad. Агглютинация эритроцитов Cad+ была сильно выра­жена и вызывалась практически любой аллогенной сывороткой. Эритроциты Cad+ обладали полиагглютинабельными свойствами. Отличительной особенностью эри­троцитов Cad+ являлось то, что они реагировали с лектином Dolichosbiflorusне­зависимо от принадлежности к группе крови О, А или В системы АВО. Известно, что этот лектин агглютинирует только эритроциты А .

Sanger и соавт. [89] пришли к выводу, что антиген Cad в действительности пред­ставляет собой полиагглютинабельный вариант антигена Sda. Агглютинабельность эритроцитов Sd(a+) с лектином Dolichosbiflorusварьировала так же сильно, как и с аллогенными сыворотками airra-Sda. На основании этого рядом авторов выделен фенотип Sd(a++), или супер Sid (Cazal и соавт. [18, 19], Yamaguchi и соавт. [120], Lewis и соавт. [53], Lopez и соавт. [55], Gerbal и соавт. [41]).

Для дифференцировки фенотипов Sd(a++) и Sd(a+) по агтлютинабельно-сти Cazal и соавт. [18, 19] предложили обозначения Cadi, Cad2, Cad3 и Cad4. Эритроциты Sd(a-H-), дающие с лектином Dolichosbiflorusнаиболее интенсив­ные реакции, отнесены к Cadi.

Эритроциты членов упомянутой выше мавританской семьи давали положи­тельные реакции с большинством аллогенных сывороток и маркировались как Sd(a++) супер Sid (Cazal и соавт. [20]).

Полиагтлютинабельные свойства некоторых образцов эритроцитов Sd(a++) проявлялись только при использовании высокочувствительных методов иссле­дования (Lopez и соавт. [55], Gerbal и соавт. [41]).

По своему характеру агглютинабельность эритроцитов Sd(a-H-) отличается от других форм полиагглютинабельности.

Высказано предположение (Race, Sanger [84]), что слабые анти^а-антитела присутствуют в сыворотках крови большинства людей, поэтому способны аг­глютинировать эритроциты Sd(a++). Интересен тот факт, что сыворотки лиц Sd(a++) не реагируют с эритроцитами Sd(a++).

Способность различных образцов эритроцитов адсорбировать анти-Sda-aHTHTefla зависит от степени экспрессии антигена Sda на клетках. Наиболее выраженной адсорбционной способностью обладают эритроциты Sd(a-H-) (Stringarm и соавт. [102]).

Вещество Sda присутствует в слюне лиц Sd(a+), о чем свидетельствовала нейтра­лизация сывороток aHTH-Sd8 их слюной (Macvie и соавт. [57], Morton и соавт. [65]). Эта субстанция определялась также в сыворотке крови и молозиве. Количество веще­ства Sda у новорожденных больше чем у взрослых. Наиболее высокие концентгжции вещества Sda обнаружены в меконии и моче новорожденных (Morton и соавт. [65]).

Для определения Sda-4>eHOTHna наиболее приемлемым в практическом от­ношении оказался метод ингибиции анти^а-антител мочой обследуемых. Эритроциты Sd(a-) не обладали способностью адсорбировать группоспецифи-ческое вещество Sda из содержащих его жидких субстратов. Они не агглютини­ровались антителами анти-Sd8 после инкубации в плазме лиц Sd(a+) и Sd(a++) (Macvie и соавт. [57], Race и Sanger [84]).

Группоспецифическая субстанция Sda обнаружена у 12 видов млекопита­ющих (Morton и соавт. [65]). В моче морских свинок ее концентрация оказа­лась исключительно высокой и поэтому этот материал считается наилучшим для идентификации антител анти-Sd3 методом ингибиции гемагглютинации. Вещество Sda отсутствовало у птиц (Morton и соавт. [65]).

У человека высокие концентрации группоспецифического вещества Sdaобнаружены в почках (Morton и соавт. [65, 66]). Высказывались предполо­жения, что эта особенность почечной ткани влияет на приживление транс­плантированного органа (Morgan и соавт. [64]). Субстанция Sda присутству­ет также в тканях толстой кишки и желудка, в то время как в тонкой киш­ке, мышцах, печени, селезенке и головном мозге она отсутствует (Pickles, Morton [78]).

Антиген Sda встречается у европейцев с частотой 89,3-91,4 % (Macvie и со­авт. [57], Renton и соавт. [87], Conte, Sefanini-Cessi [23]). Однако эти данные по­лучены при исследовании эритроцитов. При определении антигена Sda методом ингибиции антител мочой обследуемых установлена более высокая частота это­го антигена - 93,4-96,1 % (Morton и соавт. [65], Conte, Sefanini-Cessi [23]).

По расчетным данным, частота генотипа Sda/Sda- 64,48 %, Sda/Sd- 31,64 %, Sd/Sd-3,SS%-

Фенотип супер-Sid [Sd(a++)] у жителей Европы встречается редко. В стра­нах Дальнего Востока его частота несколько выше (табл. 31.3).

При обследовании 168 членов 55 семей установлен доминантный тип насле­дования гена Sd" (Cazalи соавт. [18-20], Yamaguchi и соавт. [120], Lewis и соавт. [53], Gerbal и соавт. [41], Stringarm и соавт. [102], Lopez и соавт. [56]).

Таблица 31.3 Частота фенотипа Sd(a++) в некоторых популяциях

Популяция

Количество обследованных

Источник

всего

Sd(a++)

%

Французы

78 526

56

0,07

[41]

Канадцы, Виннипег

1425

2

0,14

[53]

Канадцы, Торонто

2 191

1

0,05

[84]

Японцы

51420

15

0,03

[120]

Китайцы Гонконга

36 037

ПО

0,31

[58]

Жители Таиланда

14 261

37

0,26

[102,103]

Исследования показали, что антиген Sda не относитсяИРсте-Ш«даО, MNS, PI, RH, LU, KEL, FY, Ж, Xg, DO и ХК (Macvie и соавт. [57], Lewis и соавт. [53], Gerbal и соавт. [41]).

В одной канадской семье выявлена слабая ассоциация фенотипа Sd(a+) с ан­тигеном Wr(a+) системы Diego (Lewis и соавт. [53]).

По наблюдениям Macvie и соавт. [57], Renton и соавт. [87], Pickles, Morton [78], эритроциты всех без исключения новорожденных были Sd(a-). В течение 10 недель после рождения они трансформировались в Sd(a+). Эритроциты ре­бенка, который имел отца Sd(a++), на момент рождения не агглютинировались лектином Dolichosbiflorus, однако через полгода обрели эту способность, т. е. стали Sd(a++) (Gerbal и соавт. [41]).

У беременных частота фенотипа Sd(a-) выше, чем у небеременных (Macvie и соавт. [57], Pickles, Morton [78], Spitalnik и соавт. [99]). В течение I триместра беременности этот фенотип выявлен у 22 % женщин, ближе к родам - у 36 %, после родов - у 25 % (Spitalnik и соавт. [99], Pickles, Morton [78]). У большин­ства беременных Sd(a-) группоспецифическое вещество Sda, отсутствовавшее на эритроцитах, определялось в моче (Morton и соавт. [65]).

Macvie и соавт. [57], Renton и соавт. [87] при исследовании сывороток крови доноров эритроцитами Sd(a+) показали, что примерно 1 % здоровых лиц содер­жат анти-8ёа-антитела. Антитела выявляли чаще, если для скрининга использо­вали эритроциты Sd(a++) супер-Sid.

Эритроциты Cad агглютинируются большинством аллогенных сывороток aHTH-Sda. Эти антитела обычно представлены IgM и проявляют активность при 20 °С (Macvie и соавт. [57], Renton и соавт. [87], Pickles, Morton [78]). Найдены также анти^а-антитела IgG (Spitalnik и соавт. [99], Silvergleid и соавт. [94]).

В большинстве случаев антитела анти-Sd3 не проявляли себя как клиниче­ски значимые (Macvie и соавт. [57], Pickles, Morton [78], Spitalnik и соавт. [99], Colledge и соавт. [22]). Однако трансфузии эритроцитов Sd(a+) реципиентам Sd(a-), имевшим анти^а-антитела, еще более усиливали антителогенез, за­метно повышая долю анти^а-антител класса IgG (Spitalnik и соавт. [99]).

Эксперименты по приживлению эритроцитов Sd(a+) у сенсибилизирован­ных реципиентов показали, что антитела анти-Sd3 существенно не сокраща­ли срок циркуляции эритроцитов, даже если последние содержали антиген Sd(a++) супер-Sid (Peetermans, Cole-Dergent [77], Reznicek и соавт. [88]).

Тем не менее имеется два описания гемолитических посттрансфузионных реакций у лиц, имевших антитела класса IgM, после переливания им эритро­цитов Sd(a++) супер-Sid (Peetermans, Cole-Dergent [77], Reznicek и соавт. [88]).

Как отмечалось выше, антиген Sda может быть выявлен как с помощью ал-лоиммунных сывороток, так и лектина Dolichosbiflorus, который реагирует с ^-терминальным участком Л^-ацетилгалактозамина. Лектин Dolichosbiflorusдалютинирует эритроциты А,, Тп+ и Sd(a++), которые несут специфическую ,|р®рминанту, распознаваемую этим лектином (Bird [3], Bird, Wingham [5].

Stringarm и соавт. [102]). Указанная детерминанта наиболее выражена на эри­троцитах Sd(a++). Реакция ингибируется iV-ацетилгалактозамином. В опреде­ленных разведениях или после частичной адсорбции обычными эритроцита­ми экстракты из Dolichosbiflorusпригодны для поиска эритроцитов Sd(a++). Повторные адсорбции лектинов Dolichosbiflorusэритроцитами А, Тп+ и Sd(a++) приводили к полному истощению их специфической активности.

Агглютинацию эритроцитов Sd(a++) вызывают также лектины из семян шал­фея Salviahorminum, Salviafarinaceaи пустырника обыкновенного Leonuruscar-diaca(Bird, Wingham [4,6], Moore, Marsh [63]), а также экстракты из печени вино­градных улиток Helixpomatiaи Helixaspersa(Cazal и соавт. [19], Myllida и соавт. [68], Bird, Wingham [7], Uhlenbruck и соавт. [109], Bizot [8]). Агглютинация, как и в случае с лектином Dolichosbiflorus, ингибировалась А/-ацетилгалактозамином (Bird, Wingham [4-7], Uhlenbruck и соавт. [109]). Специфическую активность лек­тинов из семян шалфея по отношению к эритроцитам Sd(a++) и Тп+ удавалось разделить путем дифференциальной адсорбции эритроцитами соответственно Тп и Sd(a++) (Bird, Wingham [6]). Лектины из пустырника реагировали с эритроцита­ми Тп+ слабо, поэтому путем небольшого разведения их можно было превратить в реагент для идентификации группы Sd(a++) (Bird, Wingham [4]). Интересно от­метить, что лектины из бобов Phaseoluslunatisи Phaseoluslimensis, специфичные по отношению к антигену А,, не агглютинировали эритроциты Sd(a++), несущие высокоагтлютинабельный антиген Sda (Myllida и соавт. [68], Bird, Wingham [7], Uhlenbruck и соавт. [109]).

Сыворотки крови цыплят содержат естественные антитела, реагирующие с эри­троцитам Sd(a++) (Bizot, Cayla [9]). После иммунизации кур эритроцитами Sd(a++) сыворотки их крови приобретали способность агглютинировать все образцы эри­троцитов Sd(a+) человека в непрямой антиглобулиновой пробе (Bizot, Cayla [9]).

Отделяемую фракцию анти-Тп-антител обнаружили Lockyer и соавт. [54] в сыворотке крови африканского иероглифового питона Pythonsebae. Змеи это­го вида неядовитые. Осталось неизвестным, содержатся ли антитела (агглюти­нирующие или гемолизирующие) в сыворотке крови ядовитых змей, яд которых при попадании в кровь человека вызывает гемолиз эритроцитов.

Исследования с различными образцами лектинов показали, что степень экспрессии антигена Sda зависит от того, посредством какой связи, а или р, TV-ацетилгалактозамин соединяется с галактозой (Bird, Wingham [7], Uhlenbruck и соавт. [109], Donald и соавт. [30]).

В 1970 г. Morton и Тепу [67] выделили Sda-aicraBHbm субстрат из мочи че­ловека посредством преципитации этиловым спиртом. Десятью годами позд­нее было показано, что Sda-aicraBHocTb мочи обусловлена белком Тамма -Хорсфалла, который содержится в моче в больших количествах (Son и соавт. [98], Kokot, Dulawa [50]). Этот гликопротеин имеет мол. массу 78 кДа. Он со­стоит из 70 % белков и 30 % углеводов и выделяется почками в виде Л^гликана (Fletcher [36]), в котором 7 из 8 участков гликозилированы (Van Rooijen и соавт.

Р11 ]). #Дна Hi форм этого гликопротеина, получившая название уромодулин, Щ^сутствует в моче беременных женщин и относится к ингибиторам пролифе­рации Т-лимфоцитов (Easton и соавт. [35]).

Аминокислотная последовательность протеина Тамма - Хорсфалла у лиц Sd(a+) и Sd(a-) оказалась идентичной (Morgan и соавт. [64], Soh и соавт. [98]). Протеин, обладающий Sda-cepoлoгичecкoй активностью, выделен посредством иммунопреципитации лектином Dolichosbiflorusи Helixpomatia, а также им-мунопреципитацией аллогенными aнти-Sda-aнтитeлaми (Morgan и соавт. [64], Serafini-Cessi, Conte [90]). У лиц Sd(a+) белок Тамма - Хорсфалла содержал до 2 % N-ацетилгалактозамина, у лиц Sd(a-) он отсутствовал.

Donald и соавт. [29, 31, 32] изучили углеводные остатки протеина Тамма -Хорсфалла, выделенного из мочи лиц Sd(a+) и Sd(a-). Они представлены те-тра- и пентасахаридами. Пентасахариды из мочи лиц Sd(a-) не обладали спец­ифической серологической активностью, тогда как пентасахариды из мочи Sd(a+) ингибировали аллогенные анти^а-антитела и лектин Dolichosbiflo­rus. Исследователи пришли к выводу, что экспрессия антигена Sda обусловлена А'-ацетилгалактозаминовыми остатками. Их отщепление приводило к исчезнове­нию Sda-cepoлoгичecкoй активности (Cartron и соавт. [15], Donald и соавт. [33]).

Cartron и Blanchard [15] установили, что гликофорины А и В, присутству­ющие на эритроцитах Sd(a++), имеют более высокую мол. массу по срав­нению с гликофоринами эритроцитов Sd(a+) и Sd(a-). Это обусловлено до­полнительным ТУ-ацетилгалактозаминовым остатком, присоединенным к гликофоринам через Р-связь (Blanchard и соавт. [11]). Авторы полагают, что именно увеличение мол. массы за счет JV-ацетилгалактозамина обусловлива­ет способность пентасахаридов из эритроцитов Sd(a++) ингибировать лек­тин Dolichosbiflorus. Это свойство было также у гликофоринов А и В с из­мененной структурой на эритроцитах Sd(a++) (Blanchard и соавт. [10, 11, 14], Herkt и соавт. [46]). На эритроцитах Cad+ выявлена более высокая мол. масса фактора деградации комплемента (decay acceleration factor, CD55). Spring и соавт. [100] связывают это также с присутствием дополнительных ЛГ-ацетилгалактозаминовых групп. Кроме того, на эритроцитах Cad+ выяв­лен необычный ганглиозид, обладающий способностью ингибировать ак­тивность лектинов. По своей природе он является сиалопараглобозидом. Структура его терминального участка идентична структуре аналогичного участка Sda-aKTBHoro пентасахарида, входящего в состав протеина Тамма -Хорсфалла (Blanchard и соавт. [12], Gillard и соавт. [42]). Этот ганглиозид не найден на эритроцитах Sd(a-), в связи с чем Blanchard и соавт. [12] пришли к заключению, что указанный ганглиозид играет определяющую роль в экс­прессии антигена Sda.

Полагают, что ген Sdaкодирует р1,4-Л^ацетилгалактозаминтрансферазу, ко­торая присоединяет соответствующие остатки к трисахаридной структуре-предрественнику. Фермент, проявляющий подобную активность, обнаружен в моче лиц Sd(a+). В моче лиц Sd(a-) этот фермент отсутствовал (Donald и соавт [31], Serafini-Cessi и соавт. [92]).

Ацетилгалактозаминтрансфераза обнаружена в почках (РШег и соавт. [79]) и толстой кишке человека (Malagolini и соавт. [59], РШег и соавт. [80]), почках морских свинок (Serafini-Cessi и соавт. [91], Soh и соавт. [97]). Препараты из по­чек человека ускоряли присоединение N-ацетилгалактозамина к сиалозилпа-раглобозиду. По отношению к нативному гликофорину А ацетилгалактозамин­трансфераза активности на проявляла, хотя указанный гликофорин считается хорошим акцептором подобных терминальных углеводных групп (Blanchard и соавт. [12], РШег и соавт. [79], Watkins [117]).

Субстрат, кодирующий Sda-тpaнcфepaзy, удалось получить из РНК слизистой оболочки желудка человека с помощью обратной ПЦР. При этом были исполь­зованы праймеры, имитирующие аминокислотную последовательность предпо­лагаемого гена мышиной р1,4-М-ацетилгалактозаминтрансферазы (Dohi и со­авт. [28]). Исследователи не исключают, что антиген Sda может получить статус самостоятельной групповой системы как только будет установлена хромосом­ная локализация гена, кодирующего Sda-тpaнcфepaзy.

Вещество Sda играет определенную роль в биологии человека. Cartron и соавт. [16] отметили, что эритроциты Sd(a++) членов семьи Cad обладали повышенной устойчивостью к инвазии малярийным паразитом Plasmodiumfalciparum. Для про­никновения плазмодия через мембрану эритроцитов требуется присутствие глико-форинов, содержащих доступные для связывания сиаловые кислоты. Однако участ­ки выхода сиаловых кислот, расположенные на 0-гликанах эритроцитов Cad+, экранированы дополнительными iV-ацетилгалактозаминовыми группами, поэтому недоступны для химических рецепторов плазмодия малярии (Cartron и соавт. [16]).

По данным Рак и соавт. [76], белок Тамма - Хорсфалла, несущий Sda-cneun^H4HOCTb, препятствует адгезии кишечной палочки Escherihiacoliк эпителию мочевыводящих путей и тем самым играет важную роль в защите ор­ганизма от урогенитальной инфекции из кишечного тракта. Этот белок специ­фически связывается с чувствительными ворсинками эшерихий, блокирует их и лишает эти бактерии способности прилипать к эпителию.

Duclos

Антиген Duclos описан Habibi и соавт. [44] в 1978 г. Антитела в сыворот­ке миссис Duclos реагировали со всеми образцами эритроцитов, за исключе­нием собственных и эритроцитов RhnullU- и RhmodU-. Женщина имела фено­тип DCceeUweak. Сначала антиген Duclos включили в систему Rh под номером Rh38. Позднее были получены aHTH-Duclos-подобные мышиные МКА (Von dem Borne и соавт. [116]), специфичность которых отличалась от специфичности анти-Duclos (LePermec и соавт. [51]). С помощью иммуноблоттинга с мышины-ми МКА было показано, что антигенные детерминанты Duclos расположены на Й^гсоциированном гликопротеине (RhAG) (Mallinson и соавт. [60]).

Полученные данные послужили основанием для исключения антигена Duclos из системы резус. По этой причине обозначение Rh38 упразднено, а ан­тиген Duclos включен в серию 901 под номером 901013.

PEL

Первые 2 образца aHTH-PEL-антител обнаружили Daniels и соавт. [26] у ка­надских женщин французского происхождения. Обе женщины имели фенотип PEL-, у одной из них 3 сибса также были PEL-. Сравнение 2 других вскоре найденных образцов aHTH-PEL-антител показало, что они отличаются по спец­ифичности. В частности они не реагировали с эритроцитами первой пропози-ты, однако давали слабоположительные реакции с эритроцитами PEL- членов других семей, также франко-канадского происхождения. Второй тип aHTH-PEL-антител был обозначен как анти-МТР.

Все 4 носителя анти-PEL- и анти-МТР-антител получали гемотрансфузии, 3 имели также беременности. Эритроциты всех новорожденных PEL+, родивших­ся у упомянутых женщин, показывали отрицательную прямую антиглобулиновую пробу, признаков ГБН не отмечено. Выживаемость радиоактивно меченных эри­троцитов PEL+ в организме сенсибилизированных соответствовала нормальной.

МАМ

Montgomery и соавт. [62] наблюдали 2 женщин, как затем выяснилось, МАМ-, в сыворотке которых имелись антитела с высокой частотой реагирования, полу­чившие обозначение анти-МАМ. Одна женщина была ирландского происхожде­ния, другая - арабского. Вторая женщина имела сестру МАМ-, у которой вслед­ствие всего одной беременности также образовались анти-МАМ-антитела. Третья выявленная женщина с наличием анти-МАМ-антител имела 3 беременности. Ни у одной из сенсибилизированных женщин гемотрансфузии не было.

Антитела анти-МАМ относят к клинически значимым. У третьего ребенка одной из пропозит развилась тяжелая ГБН, для лечения которой потребовалось внутриу­тробное переливание крови. У новорожденного другой пропозиты наблюдали тром-боцитопению, обусловленную анти-НРА-1а-тромбоцитарными антителами и, воз­можно, присутствовавшими в сыворотке крови родильницы анти-МАМ-антителами.

Два образца анти-МАМ-антител представляли собой смесь IgGl и IgG3, в третьей сыворотке присутствовали еще и IgG2 (Montgomery и соавт. [62]).

Посредством иммуноблоттинга показано, что антигенные детерминанты МАМ расположены в области диффузных полос, соответствующих протеину с мол. мас­сой 23-80 кДа, в сочетании с независимой от них полосой, соответствующей про­теину с мол. массой 18 кДа. Помимо эритроцитов, антиген МАМ присутствует на лимфоцитах, гранулоцитах, моноцитах и тромбоцитах периферической крови. Он найден в большинстве лейкемических клеточных линий, а также линий фибробла-стов и эндотелиальных клеток, в эмбриональных клетках почек. В эпителиальных клетках антиген МАМ не обнаружен (Montgomery и соавт. [62]).

 

Добавить комментарий

Новости медицины

Рассматривая статины?

Много миллионов человек в мире принимают статины, но исследования показывают, что только 55% из тех, кому рекомендуется принимать статины, принимают их. Это большая проблема, потому что исследования также показывают, что те из группы...

Высокое АД во время беременности может повлиять на сердце женщины в долгосрочной перспективе

Связанное с беременностью высокое кровяное давление может привести к долгосрочным сердечным рискам, показывают новые исследования.

Отмена приема опиоидов по рецепту имеет болезненные последствия для пациентов

Кэролин Консия, столкнулась с более серьезными последствиями репрессий против назначения опиоидов, когда узнала, почему сын ее подруги покончил с собой в 2017 году.

Психическое заболевание не является причиной массовых расстрелов

Новое исследование показывает, что психические заболевания не являются фактором большинства массовых расстрелов или других видов массовых убийств.




Тесты для врачей

Наши партнеры