Поиск по сайту
- Вы здесь:
-
Главная
-
Новости
-
Наш блог
-
book
-
Группы крови человека
- Система MNS
Наш блог
Это странная ситуация: вы соблюдали все меры предосторожности COVID-19 (вы почти все время дома), но, тем не менее, вы каким-то образом простудились. Вы можете задаться...
Как диетолог, я вижу, что многие причудливые диеты приходят в нашу жизнь и быстро исчезают из нее. Многие из них это скорее наказание, чем способ питаться правильно и влиять на...
Овес-это натуральное цельное зерно, богатое своего рода растворимой клетчаткой, которая может помочь вывести “плохой” низкий уровень холестерина ЛПНП из вашего организма....
Если вы принимаете витаминные и минеральные добавки в надежде укрепить свое здоровье, вы можете задаться вопросом: “Есть ли лучшее время дня для приема витаминов?”
Ты хочешь жить долго и счастливо. Возможно, ты мечтал об этом с детства. Хотя никакие реальные отношения не могут сравниться со сказочными фильмами, многие люди наслаждаются...
Приседания и выпады-типичные упражнения для укрепления мышц нижней части тела. Хотя они чрезвычайно распространены, они не могут быть безопасным вариантом для всех. Некоторые...
Ученые из Стэнфордского университета разработали программу предсказывающую смерть человека с высокой точностью.
Глава Минздрава РФ Вероника Скворцова опровергла сообщение о падении доходов медицинских работников в ближайшие годы. Она заявила об этом на встрече с журналистами ведущих...
Федеральная служба по надзору в сфере здравоохранения озвучила тревожную статистику. Она касаются увеличения риска острой кардиотоксичности и роста сопутствующих осложнений от...
Соответствующий законопроект внесен в палату на рассмотрение. Суть его заключается в нахождении одного из родителей в больничной палате бесплатно, в течении всего срока лечения...
Система MNS
Эритроциты, несущие гликофорин GP(A-B-A)KI, впервые найденыу донора-чеха и его сестры. Они содержали редкий антиген Hil (MNS20), при этом отсутствовал редкий фактор MINY (MNS34). Большинство других Hil-положительных образцов несет также и антиген MINY. Секвенирование геномной ДНК первого пробанда выявило 2 нуклеотидные замены внутри GYPA. Результатом оказались замены аминокислот (Arg 61 Thr, Vail 62 Gly) с образованием последовательности Pro-Glu-Glu-Glu-Thr-Gly-Glu-Thr-Gly-Gln-Leu, распознаваемой антителами анти-Hil (Daniels [56]).
Антиген Sat (MNS36), идентифицируемый антителами анти-Sat, возникает в результате вставки в пептидную цепь гликофорина А небольшого сегмента гликофорина В (Daniels [56]).
Hil, TSEN, MINY и Mur
Некоторые редкие антигены системы MNS являются общими для гибридных (рекомбинантных) вариантов гликофоринов GP(A-B) и GP(B-A-B). К таким общим антигенам, присутствующим на GP(A-B) и GP(B-A-B), относят Hil (MNS20), TSEN (MNS33) и MINY (MNS34) (Reid и соавт. [204, 205]). Контролирующие их гены картированы в области слияния GYP(A-B) внутри нитрона 3. Фактор Hil экспрессируется совместно с антигеном s, TSEN - совместно с антигеном S. Антиген MINY с антигенами S и s не связан.
Образование гликофоринов, экспрессирующих перечисленные выше редкие антигены, обусловлено слиянием экзона 3 GYPA и экзона 4 GYPB.
Гликофорины GP(A-B)Hil, GP(B-A-B)Mur, GP(B-A-B)Bun и GP(B-A-B)HF содержат треонин в позиции 29, что свойственно нормальному гликофорину В. Эритроциты, несущие эти гликофорины, имеют фенотип Hil+TSEN-MINY+ и содержат необычный антиген s (Poole и соавт. [188]).
Гликофорины GP(A-B)JL и GP(B-A-B)Hop содержат метионин в позиции 29. Эритроциты, несущие эти гликофорины, имеют фенотип HH-TSEN+MINY+ и необычный антиген S.
Гликофорины GP(B-A-B) Mur, GP(B-A-B) Нор и GP(B-A-B) Bun несут продукт псевдоэкзона *РВЗ GYPB, активированного фрагментом слившегося с ним GYPA. Все эти структуры экспрессируют антиген Миг. Установлено, что анти-Миг-антитела распознают фрагмент полипептидной цепи с последовательностью аминокислот Asp-Thr-Tyr-Pro-Ala-His-Thr-Ala-Asn-Glu-Val-Ser-Glu в позиции 32-44. GP(A-B-A)Dane содержит последовательность аминокислот Pro-Ala-His-Thr-Ala-sn, а контролирующий ген - кодоны, происходящие из GyPfi-псевдоэкзона ЧВЗ. Выявлено несколько образцов сывороток, содержащих анти-НИ-антитела. одном случае они явились причиной ГБН (Ellisor и соавт. [67]). Антитела к >угим антигенам, свойственным указанным гликофоринам, вырабатываются очень редко. Известно 5 образцов антител анти-TSEN и 1 - анти-MINY. Данные об их клиническом значении отсутствуют.
Mia
Впервые антитела анти-М1а быж описаны Chown и соавт. [44] в 1951г. Авторы полагали, что антитела распознают определенный фенотип в подсистеме Мильтенбергер. Позднее было установлено, что они являются смесью антител к нескольким антигенам: Vw, Mur, Hut, и MUT (Blackall и соавт. [25], Chandanyingyong и соавт. [36, 37], Metaxas-Buhler и соавт. [159, 163], Mohn и соавт. [165], Webb и соавт. [258]). Высказывались сомнения относительно существования собственно антигена Mia. Однако в последние годы получены 2 образца мышиных моноклональных анти-М1а-антител, позволивших идентифицировать антиген Mia как самостоятельный. Антиген Mia встречается очень редко (менее 0,01 %) у европейцев, однако среди китайцев и представителей других монголоидных популяций в Юго-Восточной Азии его частота достигает 15 %. Антитела анти-Mi3 описаны в качестве причины ГБН и посттрансфузионных гемолитических реакций [41,167].
Гликофорин GP.Dane (Mi.IX) содержит антигены Mur (MNS10) и DANE (MNS32). Последний обнаружен Skov и соавт. в 1991 г. у членов четырех датских семей. Изучение молекулярной структуры антигена DANE показало, что небольшой фрагмент молекулы GPA заменен сегментом GPB, что, вероятно, явилось результатом кроссинговера небольших фрагментов GYPA и GYPB. Фрагмент GYPB, включающий псевдоэкзон Ч*ВЗ, заменяет некоторые участки GYPA, при этом образуются 2 гибридных фрагмента внутри экзона 3.
Последовательность аминокислотных остатков гликофорина А в положениях 35-41 (Ala-Ala-Thr-Pro-Arg-Ala-His) заменена на Pro-Ala-His-Thr-Ala-Asn гликофорина В (Daniels [56], Reid, Lomas-Francis [202]). Последовательность, происходящая из псевдоэкзона *РВЗ GYPB, кодирует антиген Mur (MNS10). Во фрагменте, происходящим из GYPA, выявлена точковая мутация: Ile46 GYPA на Asn45 из GYPB. Этим и объясняется появление антигена DANE, а также реагирование анти-DANE-антител с эритроцитами Mg+.
Известен лишь 1 образец аллогенных антител анти-DANE, полученных от мужчины, не подвергавшегося гемотрансфузиям.
В 2005 г. появилось сообщение Velliquette и соавт. [253] об обнаружении антител к часто встречающемуся антигену ENDA, получившему обозначение MNS44. Носитель антител анти-ENDA имел редкий фенотип ENDA-DANE+. Один из унаследованных им генов оказался редким аллелем Мк, другой имел гибридную природу GYP(A-B-A) и был почти полностью идентичен GPDane, за исключением кодона одной аминокислоты. Гибридный гликофорин содержал изолейцин в положении 65, гликофорин GP.Dane - аспарагин в положении 64 (Daniels и соавт. [58], Huang и соавт. [106]).п
Vw и ENEH
Антитела анти-Vw, позволяющие идентифицировать редкий антиген Vw (Mi.I, MNS9), найдены в 1954 г. Van der Hart и соавт. [251]. Антиген назван по фамилии аллоиммунизированной родильницы (Gr. Verweyst). Антитела обусловили положительную прямую реакцию Кумбса у новорожденного, однако клинических проявлений ГБН не вызывали. Антиген Vw выявляли с частотой 0,5-0,6 % в большинстве европейских популяций, на Юго-Западе Швейцарии он встречался несколько чаще (1,43 %) (Darnborough [62]). Наличие антигена Vw на гликофорине А связывают с метионином в положении 28. Фактор Vw экс-прессирован на гликофорине GPA(l-27)-GPB(28)-GPA(29-131), которой контролируется гибридным геном GYP(A-WB-A) (см. табл. 6.7). Выявлена точковая мутация, приводящая к замене Thr 28 Met.
Посемейные исследования выявили ассоциацию антигена Vw с гаплоти-пами Ns, NS, Ms и MS в порядке убывания. Описана женщина, гомозиготная по гену Vw, с фенотипом Vw+M-N+S-s+. В результате повторных беременностей у нее образовались антитела к часто встречающемуся антигену ENEH (MNS40), который находится в антитетичных отношениях с Vw и Ни (MNS19). Упомянутый образец анти-ЕЫЕН-антител является единственным.
Аллоиммунные антитела анти-Vw относятся к IgM и IgG. Они активны при комнатной температуре как агглютинины, а также реагируют в непрямой антиглобулиновой пробе, комплементсвязывающей активностью не обладают. Описаны случаи посттрансфузионных реакций и ГБН иногда с тяжелыми клиническими проявлениями, причиной которых были aHTH-Vw-антитела (Gorlin и соавт. [85], Molthan [167], Rearden и соавт. [195], Taylor и соавт. [245]).
Антитела анти-Vw встречаются примерно у 1 % здоровых лиц (Giles [82]). Их часто находят у больных аутоиммунной гемолитической анемией.
Hut (Mi.II)
Специфические антитела, впервые описанные Giles в 1982 г., выявляли редкий антиген Hut (Hutchinson, MNS19), свойственный фенотипу GP.Hut. (Giles [82]). Эритроциты этой редкой группы (частота 0,06 % в рандомизированной выборке) реагируют с антителами анти-MUT (MNS35) (Reid, Lomas-Francis [202]). Посемейные исследования выявили ассоциацию антигена Hut с гаплотипами MS, NsnMs в порядке убывания, он ни разу не сочетался с га-плотипом NS.
Как и GP.Vw, GP.Hut является фенотипическим проявлением замены небольшого фрагмента GYPA на гомологичный сегмент GYPB.
Антитела анти-Hut, так же как и анти-Vw, нередко присутствуют в виде отделяемой фракции в сыворотках анти-Mi3 (Giles и соавт. [84]). Они опи-
сывались в качестве причины ГБН. Детальное изучение специфичности разных образцов анти-ШП-антител показало, что часть из них в действительности открывает антиген MUT (MNS35). Антигены Hut и MUT отличаются друг от друга: найдены фенотипы Hut+MUT- (GP.Dane) и Hut-MUT+(GP.HF).
Nob (Mi.VII) и Jon (Mi.VIII)
Редко встречающийся антиген Nob, идентифицируемый анти-Nob-антителами, присутствует на эритроцитах, несущих гликофорины GP.Nob и GPJon. Последние различают по реакции с анти-Нор-антителами. Эритроциты, несущие GPJon, агглютинируются сывороткой анти-Нор, тогда как эритроциты, несущие GP.Nob, не агглютинируются этой сывороткой. Анти-Нор-антитела слабо реагируют также с эритроцитами, содержащими GP.Bun (Mi.VI).
Антиген Nob выявляли с частотой 0,06 % среди доноров англичан (Giles и соавт. [84]).
Посемейными исследованиями показано, что ген, обусловливающий синтез GP.Nob, наследуется с гаплотипом MS, в одной семье он передавался с гапло-типом Ms. Ген, обусловливающий синтез GPJon, передавался с гаплотипом Ns.
Антигенная специфичность гликофоринов GP.Nob и GPJon обусловлена заменой Arg 49 Thr внутри цепи гликофорина А, этот участок подвергается О-гликозилированию.
Кодоны, обусловливающие размещение аминокислот в определенных позициях (Thr49 и Ser52) на гликофорине GP-A.Nob, происходят из псевдоэкзона нормального гена GYPB. Во многом сходные перемещения (включение небольшого по длине фрагмента GYPB в GYPA) приводят к формированию фенотипа GPJon (Reid, Lomas-Francis [202]).
Большинство найденных образце антител анти-Nob и анти-Нор имело проиехождение: получены от лиц, не имевших гемотрансфузии или беременностей. Данных об их клиническом значении нет.
Эритроциты, несущие гибридные гликофорины GP.Mur и GP.Bun, содержат антигены Mur, Hil, MUT, MINY и отличаются друг от друга по наличию редкого антигена Hop (MNS26), открытого в 1977 г. Reid и Lomas-Francis [202]. Эритроциты, несущие GP.Bun, имеют фенотип Нор+, а эритроциты, несущие GP.Mur, - фенотип Нор-. Оба фенотипа ассоциированы с антигеном s.
Последний отличается от обычного антигена s, поскольку некоторые высокоактивные образцы антител анти-s не выявляют его на эритроцитах Миг+.
Посемейные исследования показали, что гликофорин GP.Mur синтезируется при гаплотипах Ns и Ms, а гликофорин GP.Bun - только при гаплотипе Ms (Daniels [56], Reid, Lomas-Francis [202]). ^
Известны также 3 других гибридных В-А-В-гликофорина.
Первый из них, обозначенный как GP.Hop, отличается от гликофоринов GP.Mur и GP.Bun тем, что на нем отсутствует антиген Hil (MNS20), однако имеется TSEN (MNS33).
Второй гликофорин. получивший обозначение GP.HF, включает антигены MUT (MNS35) и MINY (MNS34), в то время как факторы Mur (MNS10), Hut (MNS19), Hop (MNS26) и TSEN (MNS33) отсутствуют. Он ассоциирован с га-плотипом Ms.
Третий редкий гликофорин - GP.Kip, найденный в Германии и Австралии, напоминает GP.Mur. Отличия проявляются в реакции с антителами анти-Нор и анти-Nob: указанных антигенов эритроциты, несущие гликофорин GP.Kip, не содержат. Редкий (менее 0,01 %) антиген Nob (MNS27) был идентифицирован с помощью антител, выделенных из сывороток анти-Нор (Reid, Lomas-Francis [202]). Т ;f Л ^r . ||i у ^^^Ш.
Серологически определяемым продуктом некоторых гибридных генов GP(B-A-B) является антиген Не (Henshaw, MNS6), описанный выше. Гибридные гены GP(B-A-B), как полагают Reid и соавт. [203], возникают вследствие вставок фрагментов GYPA различной длины в ген GYPB (см. табл. 6.7).
Антитела анти-Mur нередко присутствуют в сыворотках анти-М1а в качестве компонента, который может быть выделен адсорбцией эритроцитами Mia+Mur-. В некоторых случаях эти антитела выявляли и как моноспецифические (Blackall и соавт. [25]). Они вызывали посттрансфузионные реакции и ГБН (Broadberry и соавт. [33]). В связи с этим в некоторых странах Юго-Восточной Азии, где антиген Миг не является редким, эритроциты Mur+ включены в скрининговые панели для выявления антител анти-Mur (Broadberry и соавт. [33]).
Рекомбинантные А-В-гликофорины GP.Mur (Mi.III) и GP.Hil (Mi.V) co-ержат антигены Mur (MNS10) и Hil (MNS20), которые идентифицируются соответствующими антителами - анти-Mur и анти-Hil. Экспрессия антигенов М или N на эритроцитах Mur+ и НП+ ослаблена, отсутствует антиген *N' (MNS30). В то же время выраженность антигена s повышена. Найдены варианты А-В-гликофорина (GP.Hil) с необычным антигеном S, выявляемым лишь некоторыми образцами антител. Позднее было установлено, что все несущие антиген S гибридные А-В-гликофорины экспрессируют еще один редкий антиген - TSEN (MNS33) (Reid и соавт. [204]). Молекулярно-генетические исследования последних лет позволили подразделить ген GYP(A-B) на аллели GYP(A-B)Hil и GYP(A-B)JL. Помимо гибридизации эти гены претерпели точковую мутацию в экзоне 4 с заменой треонина на метионин в положении 29 (Huang и соавт. [101], Reid и соавт. [204]). Аминокислотная замена в этом участке определяет специфичность антигенов S и s.
г*Гибридный гликофорин А-В несет также редкий антиген SAT (MNS36), открытый в 1991 г. Daniels и соавт. [60]. Этот гликофорин обозначен GP(A-B)TK. В отличие от других гибридных А-В-гликофоринов, описанных выше, GP(A-B) Ж не экспрессирует антигены S, s и U. Молекулярно-генетический анализ позволил установить, что контролирующий этот гликофорин ген образовался в результате слияния экзонов 1-4 GYPA и 5-6 GYPB и кроссинговера внутри нитрона 4. Таким образом, антитела анти-SAT распознают вновь образовавшуюся последовательность аминокислот Ser-Glu-Pro-Ala-Pro-Val, кодируемую частью экзонов 4 GYPA и 5 GYPB. Возникновение указанной редкой антигенной детерминанты Daniels и соавт. [60] связывают также со вставкой в молекулу гликофо-рина А последовательности Ala-Pro-Val.
Другим проявлением гибридного гена GYP(A-B) является гликофорин-А-дефицитный фенотип En (а-). Он является результатом неполного кроссинговера между участком GYPA, кодирующим антиген М, и фрагментом GYPB, контролирующим экспрессию фактора S (Huang и соавт. [105, 107]). Некоторые образцы антител анти-М, распознающие серии в положении 1, реагируют с эритроцитами лиц En(a-)UK (Daniels [56]). отличие от GP(A-B) рекомбинантные гликофорины GP(B-A) несут другие антигены, которые отнесены в группу анти-Lepore [см. Антигены GP(B-A)].
В 1978 г. Anstee и соавт. [17], изучая серологические свойства антигена GP.Hil (Mi.V), предположили, что он является фенотипическим проявлением гена, образовавшегося в результате кроссинговера между GYPA и GYPB. При этом, как полагали авторы, образуются 2 новых гибридных аллеля: GYP(A-B) и GYP(B-A), контролирующих синтез реципрокных гликофоринов, - GP(A-B) и GP(B-A) соответственно.
Последующие серологические и молекулярно-генетические исследования, проведенные Huang и соавт. [97,99,101-107], подтвердили предположение указанных выше авторов. Гибридные гликофорины были обнаружены и подразделены на типы Lepore и анти-Lepore.
Иногда образуются более сложные гибридные гены: GYP(A-B-A) и GYP(B-А-В). Полагаю!; что такая рекомбинация является результатом повторного кроссинговера (Huang и соавт. [102]). Новые последовательности приводят к заменам аминокислот в различных участках пептидных цепей гликофоринов, что соответственно сопровождается появлением новых антигенов и их сочетаний (табл. 6.6 и 6.7). Включение в структуру GYPB активных сайтов сплайсинга из GYPA делает возможной трансляцию псевдоэкзона ЧВЗ гена GYPB (Huang и соавт. [103], Reid, Lomas-Francis [202]). В других случаях рекомбинация способствует образованию стоп-кодонов, прерывающих считывание генетической информации. Фенотипически это проявляется в виде ослабленных антигенов и нулевых фенотипов, таких как Мк и En(a-)UK.
Гибридные гликофорины и ассоциированные с ними антигены системы MNS
|
Гибридный ген |
Гликофорин |
Ассоциированные антигены |
|
|
GYP(A-B) |
GP(A-B) |
GP.Hil (Mi.V), GPJL (MUX), GP.TK |
Hil, MINY TSEN, MINY SAT |
|
GYP(B-A) |
GP(B-A) |
GP. (Sch) GRDantu |
Sta Dantu |
|
GYP(A-B-A) |
GP(A-B-A) |
GP.Mg GP.KI |
Mg Hil |
|
GYP(B-A-B) |
GP(B-A-B) |
GP.Mur (Mi.III) GRBun (Mi.VI) GP.HF (Mi.X) GP.Hop (Mi.IV) |
Mia, Mur, Hil, MINY Mta, Mur, MUT, Hop, Hil, MINY Mta, MUT, Hil, MINY Ni Mia, Mur, MUT, HOP, TSEN, MINY |
|
GYP(B-A-B) GYP(A-B-A) |
GP(A-B) GP(A-B-A) GP(A-A) |
GP.He GP.Cal GP.Vw (Mi.I) r GP.Hut (Mi.II) GP.Nob (Mi.VII) GPJon (Mi.VIII) GRDANE (Mi.IX) GRZan. (Mz) |
He He, Sta Mia, Vw Mia, Hut, MUT Nob Nob, Hop Mur, DANE, ENDA Sta |
|
GYPA179G>A |
GPA GP(A-A) |
GREBH GREBH |
ERIK Sta |
|
GYP(A-j) |
GP(A-A) |
GRMar |
Sta |
Фенотипы, генотипы и варианты гибридных гликофоринов
|
Фенотип |
Генотип |
Вариант гликофоринов |
|
GRHil |
A1-A2-A3-B4-B5-B6 |
GP(A1-58-Bs59-104)Hil |
|
GP.JL |
A1-A2-A3-B4-B5-B6 |
Gp(Al-58_Bs59-104)JL |
|
GP.TK |
A1-A2-A3-A4-B5-B6 |
GPCA1-70^71-104)!^ |
|
GRMEP En(a-)UK |
A1-A2B2-W-B4-B5-B6 |
GP(A-B)MEP |
|
GP.Mur |
Al...-А 7-B1-B2-B VA3B4-B5-B6 |
GP(B1-48-A49-57-Bs58-103)Mur |
|
GRHop |
А1...-А7-В1-В2-ВШЗВ4-В5-В6 |
Gp(Bl-50_A51-57_Bs58-103)Hop |
|
GP.Bun |
A1...-A7-B1 -B2-B WA 3B4-B5-B6 |
GP(B1-50-A51-57-Bs58-103)Bun |
|
GP.HF |
Al...-А 7-B1-B2-B WA3B4-B5-B6 |
GPCB1-34^38"58^ 859-104^ |
|
GRHe |
Al...-А 7-B1-B2-B2A2B W-B4-B5-B6 |
GP(AHel-26-B27"72)He |
|
GRHe(P2) '.. |
A1...-A7-B1-B2-B2A2BW-B4-B5-B6 |
GP(AHe,-26-B27-39-new40-81) He(P2) |
|
GRHe(GL) |
A1...-A7-B1-B2-B2A2BW-B4-B5-B6 |
Gp(AHel-26.B27-72)He GP(AHel-26-B27"54)He(GL) |
|
GRDane |
A1-A2-A3B WA3-A4... -A 7-BL.. -B6 |
GP(A1-34-B35-40-A41-131)Dane |
|
GRVw |
A1-A2-A3B WA3-A4... -A 7-BL.. -B6 |
GP(A1-27-BMet28-A29"131)Vw |
|
GRHut |
A1-A2-A3B WA3-A4. ..-A7-B1... -B6 |
GPCA1-27^28^29-131)^ |
|
GRNob |
A1-A2-A3B ШЗ-А4. ..-A7-B1... -B6 |
GP(A'-48-B49-52-A53-131)Nob |
|
GRJon |
A1-A2-A3BWA3-A4...-A7-B1...-B6 |
GP(AM8-B49-A50-131)Jon |
|
GRSat |
Al... -A3-A4B4-A5. ..-A7-B1... -B6 |
GP(A1-71-B72-74-A75"134)Sat |
|
GRKI |
Al... -A3-A4B4A4-A5... -A 7-BL.. -B6 |
Gp(Ai-60.B6i-62.A63-i3i)KI |
|
GRDantu |
NE: Al...-А 7-B1...B4-A5...-A7-B1...-B4-A5-7 Ph:Al...-A7-Bl...-B4-A5...-A7 T'l MD:A1...-A 7-BL.. -B4-A5... -A 7-BL.. -B6 |
GP(Bb38-A39-99)Dantu |
|
GRSch |
Al...-А 7-B1-B2- W-A4...-A 7-BL.. -B6 |
G?(BU26-A21-")Sch |
|
GRZan |
А1-А2-ВУ-А4...-А7-В1...-В6 |
GP(BN26-A27-86)Zan |
|
GREBH |
A1...-A7-B1-...B6 |
GP(Ab26-A27-")EBH.t2Sta GPAArg59EBH.tl ERIK |
|
GRMar |
Al-A2-E4f-A4...-A7-BL..-B5 |
GP(A,-26-A27"99)Mar |
|
GP.Cal |
A1-...A 7-B1-B2A2-B W-A4. ..-A7-B1... -B6 |
Gp(AHel-26.A27-99)Ca, |
Новости медицины
Много миллионов человек в мире принимают статины, но исследования показывают, что только 55% из тех, кому рекомендуется принимать статины, принимают их. Это большая проблема, потому что исследования также показывают, что те из группы...
Связанное с беременностью высокое кровяное давление может привести к долгосрочным сердечным рискам, показывают новые исследования.
Кэролин Консия, столкнулась с более серьезными последствиями репрессий против назначения опиоидов, когда узнала, почему сын ее подруги покончил с собой в 2017 году.
Новое исследование показывает, что психические заболевания не являются фактором большинства массовых расстрелов или других видов массовых убийств.
