Структура

Структура

Антигены I и i относятся к углеводам. Они находятся на олигосахаридных комплексах, на которых также размещаются антигены систем АВО, Н и Lewis. Подобно АВ- и Н-антигенным структурам, Ii-детерминанты подразделяют на 3 класса макромолекул:

• iV-связанные олигосахариды в гликопротеинах полос 3 и 4.5; I простые гликолипиды;
• сложные гликолипиды (полигликозилцерамиды). Антигенные Ii-детерминанты присутствуют на эритроцитах в 2 вариантах: в доступном для антител и недоступном для антител (маскированном). Помимо эритроцитов, они содержатся во многих других клетках.

Водорастворимые субстанции II находят в секретах организма (Roelcke [131], Мм и соавт. [15,39,40,44,45,46,47,48] Hakomori [67], Clausen, Hakomori [18],

Wheat«ршт. [37], Watanabe и соавт. [107, 176, 177], Gardas [54], Fukuda и соавт. \$1% Kiscielak и соавт. [89], Okada и соавт. [109], Gooi и соавт. [62]).

Антигенные детерминанты I и i расположены преимущественно на цепях типа 2, Galpl Щ 4GlcNAc. Их можно обнаружить в АВ- и Н-активных олигоса-харидах, поэтапно удаляя терминальные моносахара путем химической дегра­дации (Feizi и соавт. [46, 47]). Антитела анти-i выявляют линейные структуры, преобладающие на эритроцитах плода и новорожденного. Основная структу­ра антигена i представлена неразветвленной цепью полилактозамина в составе по меньшей мере двух единиц N-ацетилгалактозамина: Galpl ->• 4GlcNAcpi r* 3Galpl->4GlcNAc->R.

Параглобозиды, имеющие в своем составе одну лактозаминовую группу, не обладали i-антигенной активностью. Гексасахариды, в состав которых входят 3 лактозаминовые группы, эффективно ингибировали активность анти-ьантител (Niemann и соавт. [107], Gooi и соавт. [62]).

На эритроцитах новорожденных количество разветвленных цепей веще­ства I невелико. Такие цепи в полной мере развиваются уже после рождения (Watanabe, Hakomori [177]). Сильно разветвленные молекулы полигликозилце-рамидов, отсутствующие на эритроцитах новорожденных, обладают выражен­ной I-антигенной активностью.

П-активные олигосахаридные цепи имеют более сложное строение. Они формируются путем связывания с аспарагином через vV-ацетилглюкозамин. Большинство исследований биохимической структуры антигенов П было прове­дено с целью уточнения специфичности МКА, взаимодействующих с указанны­ми детерминантами. Несмотря на отсутствие полной серологической идентич­ности, образцы анти-1-антител могут быть подразделены на три категории:

• распознающие участок Gaipi —> 4GlcNAcpi —> 6;
• распознающие участок Gaipi tit 4GlcNAcpl —> 3;
• распознающие оба участка.

Если основная структура антигенов I и i подвергается дальнейшему гликозили-рованию, то антитела, взаимодействовавшие с ними ранее, начинают различаться по своей способности распознавать дополнительно гликозилированные детерми­нанты. Если к терминальным галактозным остаткам с помощью Н-трансферазы присоединяется фукоза, образуются участки с Н-антигенной активностью. Последние могут служить акцепторным субстратом для А- и В-трансфераз, ко­торые присоединяют к ним Л^-ацетилгалактозамин и галактозу и таким образом трансформируют Н-цепи в групповые субстанции А и В.

На эритроцитах O_h (Bombay) из-за отсутствия Н-фукозилтрансферазы присоединение терминальных фукозных остатков к Ii-активным структурам не происходит, поэтому экспрессия антигена I на таких клетках повышена. Разрушение антигена Н а1,2-фукозидазой из Aspergillusnigerтакже повыша-Ц! экспрессию антигена I (Doinel и соавт. [26]). Терминальные галактозные Ii-активных структур, наоборот, могут подвергаться связыванию валовыми кислотами, что исключает действие фукозилаз и способству-Щ формированию А- и В-активных структур. Указанные сиалилированные структуры обладают умеренной I- и i-антигенной активностью, которая уси­ливается после обработки эритроцитов сиалидазой (Feizi [40], Hakomori [67], Koscielak и соавт. [89], Piller и соавт. [119]).