Напишите нам

Поиск по сайту

Серологически выявляемая М-антигенная активность обусловлена присут­ствием серина в позиции 1 и глицина в позиции 5 на экстрацеллюлярном до­мене гликофорина A (Dahr и соавт. [55]). На N-положительных клетках в этих позициях находятся лейцин и глютаминовая кислота соответственно (рис. 6.1). В экспрессии антигенов важную роль играют О-гликаны и сиаловые кислоты. Позиции 2-4 пептидной цепи гликофорина А гликозилированы (Dahr и соавт. [55], Issitt, Anstee [113], Schenkel-Brunner [223]).

Строение терминальных участков гликофорина А.

Строение терминальных участков гликофорина А.

Нередко антитела анти-М и анти-N обнаруживают у лиц, не имевших бе­ременностей и гемотрансфузии (Garratty [78], Као и соавт. [128]). Такие ан­титела естественные, часто представляют собой IgM и реагируют при ком­натной температуре как агглютинины. Описаны IgG-антитела той же спец­ифичности (Garratty [78], Issitt, Anstee [113]). Многим антителам, особенно анти-М, свойствен эффект дозы. Эритроциты гомозигот М/М и N/N реаги­руют с антителами анти-М и анти-N сильнее, чем эритроциты гетерозигот. Большинство образцов указанных антител не обладает способностью акти­вировать комплемент. Считается, что антитела анти-М и анти-N, относящи­еся к Холодовым, не имеют клинического значения, поскольку не способ­ны вызвать гемолиз эритроцитов in vivo (Garratty [78], Issitt, Anstee [113]). Дщучаи ||БН (Duguid и соавт. [65], Stone и соавт. [234], Teleschi и соавт 46]) й трансфузионные реакции (Alperin и соавт. [13], Ballas и соавт. 20], Furlong и соавт. [73], Sancho и соавт. [217]), обусловленные указан­ными антителами, редки.

В отечественной литературе имеется 2 сообщения об аллоиммуниза­ции антигеном М в результате беременности. Выраженных клинических про­явлений ГБН при этом не наблюдали (А.А. Михайлова, ТА. Ичаловская [6], А.Е. Скудицкий [8]).

Антитела анти-М обнаруживали у детей и взрослых, перенесших бактери­альные инфекции (Као и соавт. [128]). Антитела выявляли у беременных, дети которых, как позже выяснилось, не имели антигена М. Анти-М-антитела ино­гда сопутствовали другим антителам (Rh, Kell, Kidd, Duffy) у гематологиче­ских больных, получивших многочисленные переливания компонентов крови (А. Майский, Л. Кучера [5], Gales и соавт. [77]).

Помимо естественных и аллоиммунных антител описаны аутоантитела анти-М и анти-N (Chapman и соавт. [39], Garratty и соавт. [79], Immel и соавт. [ПО], Sacher и соавт. [215]). В некоторых случаях течение аутоиммунной гемо­литической анемии, обусловленной этими антителами, было тяжелым (Garratty и соавт. [79], Immel и соавт. [ПО]).

Различают рН-зависимые и глюкозозависимые антитела анти-М и анти-N (Beattie и соавт. [22], Reid и соавт. [200]). В отличие от обычных антител, для которых кислотность среды не столь существенна, рН-зависимые анти-М и анти-К-антитела наиболее активно реагируют с эритроцитами, несущими соот­ветствующий антиген, при значении рН 6,5. Глюкозозависимые антитела прояв­ляют свое действие лишь с эритроцитами, инкубированными в растворе глюко­зы. Установлено, что активность некоторых образцов антител анти-М и анти-N ингибируется растворами мальтозы и маннита, но остается неизмененной в присутствии фруктозы, рибозы, галактозы, лактозы и сахарозы. Такие антитела выявляли главным образом у больных сахарным диабетом.

У больных почечной недостаточностью, находившихся на гемодиализе, об­наруживали особые антитела анти-N, реагирующие с эритроцитами, обработан­ными формальдегидом (Dzik и соавт. [66], Howell и соавт. [96], McLeish и со­авт. [157], Sandler и соавт. [218], White и соавт. [259]). Такие антитела были обозначены как aHra-Nform. Дальнейшие исследования показали, что anra-Nf -антитела образовались в результате модификации мембраны эритроцитов боль­ных следами формальдегида в гемодиализной системе (стерилизацию систем для гемодиализа проводили с использованием формальдегида).

AHTH-N-подобную специфичность имеют лектины растительного происхо­ждения - Vicia graminea (А.К. Туманов, В.В. Томилин [9], Prigent [190]).

К настоящему времени получено большое количество образцов моно­клональных антител анти-М и анти-N (Lisowska [149], Reid и соавт. [201]). Последние с успехом используют для фенотипирования эритроцитов, одна­ко некоторые из них, в частности анти-М, не строго специфичны и в высоких концентрациях реагируют с эритроцитами M-N+, т. е. диспецифичны. Для при­дания им анти-М-специфичности прибегают к их разведению, что вполне при­емлемо для рутинного анализа, но не для метода адсорбции - элюции. На ак­тивность моноклональных анти-М- и анти-К-антител влияют рН среды и тем­пературные условия постановки реакции. Поликлональные антитела анти-М и анти-N алло- и ксеногенного происхождения менее зависимы от этих условий.

Протеолитические ферменты, применяемые в практике иммуносерологи-ческих лабораторий (папаин, фицин, бромелин, протеаза), разрушают антиге­ны М и N, в связи с чем энзимные пробы при работе с антителами анти-М и анти-N не используют (Hirsch и соавт. [93], Issitt, Anstee [113], Race, Sanger [191], Reid и соавт. [201]).  

 

 

Добавить комментарий




Тесты для врачей

Наши партнеры