Структура рецептора CR1

Рецептор CR1 (CD35) представляет собой гликопротеин с мол. массой око­ло 200 кДа. Он присутствует на эритроцитах, гранулоцитах, моноцитах, В-лимфоцитах и клетках лимфатических узлов (Ahearn, Fearon [l], Hourcade и соавт. [20], Cohen и соавт. [4]). В плазме крови содержится растворимая форма CR1 Swanson [61].

Установлена молекулярная структура гликопротеина CR1 (см. рис. 22.1; рис. 22.2) (Klickstein и соавт. [24,25], Hourcade и соавт. [21]).

Рецептор CR1 представлен 4 аллотипами. Чаще всего встречается вариант CR*1, состоящий из 2039 аминокислот. Экстрацеллюлярная часть его включа­ет 1930 аминокислот, N-терминальная - 41 аминокислоту, трансмембранный и внутриклеточный домены - соответственно 25 и 43 аминокислоты.

Экстрацеллюлярный домен гликопротеина CR1 содержит несколько высоко­гомологичных повторов ССР (complement control protein). Аллотип CR* 1 имеет

30 ССР-повторов. Каждый повтор включает около 60 аминокислот и содержит четыре цистеиновых остатка. Кроме того, высокогомологичными являются 28 N-терминальных групп в четырех участках, получивших название «длинные го­ мологичные повторы» (LHR - long homologous repeats) Каждый LHR-повтор со­стоит из семи ССР (см. рис. 22.1).

Помимо частого встречающегося аллотипа CR*1 (прежнее обозначение CR1-A), имеющего мол. массу 190 кДа, встречается аллотип CR*2 (CR1-B) с мол. массой 220 кДа, и редкие аллотипы: CR*3 (CR1-C) - 160 кДа и CR*4 (CR1-D) 1250 кДа (Ahearn, Fearon [l], Moulds и соавт. [40]).

Аллотипы отличаются друг от друга числом LHR-повторов в экстрацеллю-лярном домене. Причину различий объясняют неравновесным кроссинговером (Vik, Wong [64]). j Количество рецепторов CR1 на одной клетке варьирует от 20 до 800. Молекула CR1 имеет 25 потенциальных участков N-гликозилирования, од­нако» действительности, как показал анализ гликопротеина CR1, обработанно­го эндогликозилазой F, одна молекула этого протеина содержит 6-8 N-гликанов (Ahearn, Fearon [1]). О-гликозилированию гликопротеин CR1 не подвержен (Lublin и соавт. [31]).