Молекулярная основа. Действие ферментов

Поиск по сайту

Молекулярная основа

Секвестрование ДНК ретикулоцитов показало, что специфичность антигенов Fy^a и Fy^b обусловлена заменой нуклеотидов в позиции 125, которая приводит к замене глицина на аспарагин в положении 42 гликопротеина Fy (Adams и соавт. [9], Chaudhuri и соавт. [29], Iwamoto и соавт. [79], Mallinson и соавт. [99], Tournamille и соавт. [164]) (табл. 10.4). Результаты этих исследований подтверждены трансфекцией соответствующих кодирующих ДНК-клонов в клетки линии COS-7 обезьян. В результате трансфекции указанные клетки начинали экс-прессировать антигены Fy^a и Fy^b, что можно было выявить с помощью проточной цитофлюориметрии (Tournamille и соавт. [164]). Участок рестрикции алле-ля Fy^a обозначен Вап\.

Замена Ala 100 Thr в домене 2, обусловленная мутацией G 298 А, не влияла на специфичность антигенов.

Как показали Olsson и соавт. [128], у доноров шведов, имевших фенотип Fy(a-b+), гликопротеин Fy в позиции 100 содержал треонин. Среди доноров Fy(a+b-) лиц с аналогичным размещением треонина в гликопротеине Fy не обнаружено.

Таблица ЮЛ

Аллели, изменяющие экспрессию антигенов Duffy на эритроцитах

Аллели локуса Fy	Нуклеотид в позиции 67	Нуклеотид в позиции 125, аминокислота в положении 42	Нуклеотид в позиции 265, аминокислота в положении 89	Нуклеотид в позиции 298, аминокислота в положении 100
Fy^a	Т	G Глицин	С Аргинин	G Алании
Fy^b	Т	А Аспарагин	С Аргинин	G или А Алании или треонин
Fy^x	Т	А Аспарагин	Т Цистеин	А Треонин
	С	А Аспарагин	С Аргинин	G Алании

Гликопротеин Fy, гомологичный на 99 % гликопротеину Fy человека, найден у шимпанзе. У обезьян Macacus rhesus, сурков и белок гомология составила 93-94 % (Chaudhuri и соавт. [29]). Все без исключения приматы имели ген, кодирующий в положении 42 аспарагин, из чего был следовал вывод, что аллель Fy^a в эволюции человека появился раньше (Chaudhuri и соавт. [29], Li и соавт. [93]).

Действие ферментов

Антигены Fy^a и Fy^b разрушаются большинством протеолитических ферментов: папаином, фицином, бромелином, проназой и химотрипсином. Трипсин не влияет на указанные антигены (Judson, Anstee [83], Miller и соавт. [ПО], Morton [116]). Обработка эритроцитов сиалидазой также не сказывается на факторах Fy^a и Fy^b. Ранние сообщения о влиянии трипсина на антигены системы Duffy были обусловлены, как полагают Daniels [43] и Issitt, Anstee [76], искажением результатов из-за примеси химотрипсина.

Хранение нативных эритроцитов в изотоническом растворе хлорида натрия при 12 °С в течение 2 недель приводит к частичой утрате антигенной активности факторов Fy^a, Fy^b, Fy3 и других Fy-субстанций, специфически ингибирую-щих соответствующие антитела (Williams и соавт. [179]).

Поиск по сайту