Белок полосы 3, отвечающий за транспорт анионов (АЕ1, или CD233), входит в структуру гликопротеинов эритроцитарной мембраны. Каждый эритроцит содержит примерно 1,2 млн молекул этого белка, который легко выявляют электрофорезом в полиакриламидном геле после обработки субстрата до-децилсульфатом натрия (SDS-PAGE). Он мигрирует в область структур, имеющих мол. массу 100 кДа (Bruce, Tanner [18], Tanner [158,159]).
Ген SLC4A1, контролирующий синтез белка полосы 3, имеет величину 18 кб и включает 20 экзонов (Schofield и соавт. [151]). Клонирование и секвенирование геномной ДНК белка полосы 3 подтвердило, что эта структура состоит из 3 доменов. Цитоплазматический N-терминальный домен состоит из 403 аминокислот, гидрофобный трансмембранный домен представлен 479 аминокислотами, С-терминальный - 29 (см. рис. 12.2, 12.3) (Tanner и соавт. [160], Lux и соавт. [112]). Терминальный N-домен взаимодействует с
анкирином цитоскелетона. Трансмембранная часть белка полосы 3 в эритроците включает 14 доменов, экстрацеллюлярная часть представлена 7 петлями (см. рис. 12.2). Участок, связанный с олигосахаридами в области Asn 642 на четвертой экстрацеллюлярной петле, обладает серологической активностью в отношении антител анти-Н, анти-А, анти-В, анти-I и анти-i. Количественные вариации протеина полосы 3 подсчитаны по числу повторяющихся N-ацетил-лактозаминовых группировок. Белок полосы 3 в мембране эритроцитов представлен олигомерами (ди-, три-, тетра- и т. д.) (Popov и соавт. [136], Fujinaga и соавт. [46]). Тетрамеры преимущественно связаны с анкирином (Van Dort и
[167], Zafar, Reid [180]).
Аминокислотная последовательность протеина полосы 3 эритроцитов человека.