Эритроциты, несущие гликофорин GP(A-B-A)KI, впервые найденыу донора-чеха и его сестры. Они содержали редкий антиген Hil (MNS20), при этом отсутствовал редкий фактор MINY (MNS34). Большинство других Hil-положительных образцов несет также и антиген MINY. Секвенирование ге­номной ДНК первого пробанда выявило 2 нуклеотидные замены внутри GYPA. Результатом оказались замены аминокислот (Arg 61 Thr, Vail 62 Gly) с образо­ванием последовательности Pro-Glu-Glu-Glu-Thr-Gly-Glu-Thr-Gly-Gln-Leu, рас­познаваемой антителами анти-Hil (Daniels [56]).

Антиген Sat (MNS36), идентифицируемый антителами анти-Sat, возникает в результате вставки в пептидную цепь гликофорина А небольшого сегмента гли­кофорина В (Daniels [56]).

Hil, TSEN, MINY и Mur

Некоторые редкие антигены системы MNS являются общими для гибрид­ных (рекомбинантных) вариантов гликофоринов GP(A-B) и GP(B-A-B). К та­ким общим антигенам, присутствующим на GP(A-B) и GP(B-A-B), относят Hil (MNS20), TSEN (MNS33) и MINY (MNS34) (Reid и соавт. [204, 205]). Контролирующие их гены картированы в области слияния GYP(A-B) внутри ни­трона 3. Фактор Hil экспрессируется совместно с антигеном s, TSEN - совмест­но с антигеном S. Антиген MINY с антигенами S и s не связан.

Образование гликофоринов, экспрессирующих перечисленные выше редкие антигены, обусловлено слиянием экзона 3 GYPA и экзона 4 GYPB.

Гликофорины GP(A-B)Hil, GP(B-A-B)Mur, GP(B-A-B)Bun и GP(B-A-B)HF содержат треонин в позиции 29, что свойственно нормальному гликофорину В. Эритроциты, несущие эти гликофорины, имеют фенотип Hil+TSEN-MINY+ и содержат необычный антиген s (Poole и соавт. [188]).

Гликофорины GP(A-B)JL и GP(B-A-B)Hop содержат метионин в позиции 29. Эритроциты, несущие эти гликофорины, имеют фенотип HH-TSEN+MINY+ и необычный антиген S.

Гликофорины GP(B-A-B) Mur, GP(B-A-B) Нор и GP(B-A-B) Bun несут продукт псевдоэкзона *РВЗ GYPB, активированного фрагментом слившегося с ним GYPA. Все эти структуры экспрессируют антиген Миг. Установлено, что анти-Миг-антитела распознают фрагмент полипептидной цепи с последовательностью ами­нокислот Asp-Thr-Tyr-Pro-Ala-His-Thr-Ala-Asn-Glu-Val-Ser-Glu в позиции 32-44. GP(A-B-A)Dane содержит последовательность аминокислот Pro-Ala-His-Thr-Ala-sn, а контролирующий ген - кодоны, происходящие из GyPfi-псевдоэкзона ЧВЗ. Выявлено несколько образцов сывороток, содержащих анти-НИ-антитела. одном случае они явились причиной ГБН (Ellisor и соавт. [67]). Антитела к >угим антигенам, свойственным указанным гликофоринам, вырабатываются очень редко. Известно 5 образцов антител анти-TSEN и 1 - анти-MINY. Данные об их клиническом значении отсутствуют.

Mia

Впервые антитела анти-М1а быж описаны Chown и соавт. [44] в 1951г. Авторы полагали, что антитела распознают определенный фенотип в подсисте­ме Мильтенбергер. Позднее было установлено, что они являются смесью ан­тител к нескольким антигенам: Vw, Mur, Hut, и MUT (Blackall и соавт. [25], Chandanyingyong и соавт. [36, 37], Metaxas-Buhler и соавт. [159, 163], Mohn и со­авт. [165], Webb и соавт. [258]). Высказывались сомнения относительно существо­вания собственно антигена Mia. Однако в последние годы получены 2 образца мы­шиных моноклональных анти-М1а-антител, позволивших идентифицировать анти­ген Mia как самостоятельный. Антиген Mia встречается очень редко (менее 0,01 %) у европейцев, однако среди китайцев и представителей других монголоидных популя­ций в Юго-Восточной Азии его частота достигает 15 %. Антитела анти-Mi3 описаны в качестве причины ГБН и посттрансфузионных гемолитических реакций [41,167].