Антигены MNS располагаются в структурах, известных как гликофорины А (GPA, MN-сиалогликопротеины, CD235A) и В (GPB, Ss-сиалогликопротеины, CD235B) (Dahr и соавт. [52, 54, 55]). Гликофорины представляют собой трансмембранные пептиды, терминальная карбоксильная группа которых обращена внутрь клетки (С-участок), а аминная группа (N-участок) выступает над эритроцитарной мембраной (Chasis и соавт. [40]). Существует 2 типа присоединения полисахаридных группировок к полипептиднои части: посредством О- и N-связи. Эти участки обозначают как О- и N-гликаны (Chasis и соавт. [40], Daniels [56]). Последние представлены сложными полисахаридными цепями, связанными с пептидной цепью через аминогруппы аспарагина, чаще с N-ацетилгалактозамином (Chasis и соавт. [40], Dahr [54]). Последовательность Asn/...n-Thr/Ser, где позицию ...п может занимать любая аминокислота, кроме пролина, является участком N-гликозилирования. Гликофорин А имеет один N-гликан, гликофорины В и Е не содержат N-гликаны. О-гликаны меньше по размеру и гликозилированы через гидроксильные группы, образованные се-рином или треонином. Углеводные цепи присоединены к экстрацеллюлярным участкам гликофорина А и В (Chasis и соавт. [40], Dahr [54]).
Гликофорин А - одно из наиболее представительных в количественном отношении веществ в структуре эритроцитной мембраны (Chasis и соавт. [40], Dahr [54]). В его состав входит 131 аминокислота. На экстрацеллюлярный участок, N-домен, приходится 72 аминокислоты, на гидрофобный трансмембранный домен - 23 аминокислоты, на терминальный цитоплазматический, или С-домен, -36 аминокислот.
Гликофорин В имеет меньшую массу (72 аминокислоты). Он также представлен тремя доменами: экстрацеллюлярным, N-терминальным, имеющим 44 аминокислоты; гидрофобным трансмембранным, имеющим 20 аминокислот, и коротким терминальным цитоплазматическим С-доменом, состоящим из 8 аминокислот (Chasis и соавт. [40], Daniels [56]).
Экстрацеллюлярные домены обоих гликофоринов, А и В, интенсивно гликозилированы.
Молекула гликофорина А содержит один N- и от 15 до 21 О-гликанов, при этом О-гликаны представлены разветвленной цепью тетрасахаридов, состоящей из сиаловой кислоты, галактозы и N-ацетилгалактозамина (Chasis и соавт. [40], Issitt, Anstee [113]).
Степень гликозилирования гликофоринов у разных лиц неодинакова. Строение О-гликанов гликофорина А во многом сходно с таковым гликофорина В. Так, первые 26 аминокислотных остатков в экстрацеллюлярном домене гликофорина А с N-серологической активностью такие же, как и на гликофо-рине В (Blumenfeld и соавт. [29], Booth [31], Chasis и соавт. [40], Dahr [54], Schenkel-Brunner [223]). Этим объясняется N-антигенная активность гликофорина В, которую обозначают как fNf для ее дифференциации от антигена N, находящегося на молекуле гликофорина A (Issitt, Anstee [113], Judd и соавт. [127]). Трансмембранные домены гликофоринов А и В также практически идентичны между собой (Chasis и соавт. [40], Daniels [56], Schenkel-Brunner [223]).
Антигены М и N несет гликофорин А, антигены S и s расположены на гли-кофорине В (Schenkel-Brunner [223]). Количество молекул гликофорина А на 1 эритроцит составляет 800 тыс.-1 млн, гликофорида В 1170-250 тыс. (Schenkel-Brunner [223]).